1. Qu'est-ce que la proline : isomérisation cis-trans
Les liaisons peptidiques avec la proline et d'autres acides aminés N-substitués tels que la sarcosine permettent la formation d'isomères cis et trans. La plupart des liaisons peptidiques adoptent massivement l'isomère trans (généralement 99,9 % dans des conditions sans contrainte), principalement parce que l'hydrogène amide (l'isomère trans) est plus répulsif stériquement pour l'atome de C précédent que l'atome de C suivant (isomère cis) est plus petit. Dans des conditions sans contrainte, la proportion de liaisons peptidiques X-Pro dans l'isomère cis était significativement augmentée et la proportion cis était généralement comprise entre 3 et 10 %. Cependant, ces valeurs dépendent des acides aminés précédents, des résidus Gly et aromatiques donnant des fractions croissantes d'isomères cis. Jusqu'à 40 % des composants cis ont été identifiés pour les liaisons peptidiques Aromatic-Pro.
D'un point de vue cinétique, l'isomérisation de la proline cis-trans est un processus très lent qui peut se produire en piégeant un ou plusieurs résidus de proline qui sont essentiels au repliement dans l'isomère non naturel afin d'entraver le processus de repliement de la protéine, en particulier lorsque la protéine naturelle nécessite le cis. isomère. En effet, les résidus proline ne sont synthétisés que dans l’isomère trans du ribosome. Tous les organismes possèdent des prolyl isomérases qui catalysent cette isomérisation, et certaines bactéries possèdent des prolyl isomérases spéciales associées aux ribosomes. Cependant, toutes les prolines ne sont pas nécessaires au repliement, et le repliement des protéines peut se dérouler à un rythme normal malgré le conformère non naturel comportant de nombreuses liaisons peptidiques X-Pro.
2. Qu'est-ce que la proline : l'utilisation de la proline
La poudre de lactobacilles de proline et ses dérivés sont couramment utilisés comme catalyseurs asymétriques dans les réactions organocatalytiques de proline. La réduction du CBS et la condensation aldolisée catalysée par la proline en sont des exemples frappants. Pendant le processus de brassage, les protéines riches en proline se combinent aux polyphénols pour créer un trouble (trouble).
La L-Proline est un osmoprotecteur et est donc utilisée dans de nombreuses applications pharmaceutiques et biotechnologiques. Les milieux de croissance utilisés dans la culture de tissus végétaux peuvent être complétés par de la proline. Cela augmente la croissance, peut-être parce que cela aide les plantes à tolérer le stress de la culture tissulaire.
La glycine et la proline font partie des deux acides aminés qui ne correspondent pas au diagramme typique de Ramachandran. Les angles ψ et ϕ autour de la liaison peptidique ont moins de degrés de rotation admissibles en raison de la formation d'anneaux attachés au carbone. En conséquence, il se produit souvent dans les « tours » des protéines car son entropie libre (ΔS) n'est pas grande par rapport aux autres acides aminés, il y a donc moins de changement d'entropie entre les formes repliées et dépliées. De plus, la proline est rarement présente dans les structures et car elle réduit la stabilité de ces structures puisque sa chaîne latérale -N ne peut former qu'une seule liaison azote. De plus, la proline est un acide aminé qui ne forme pas de couleur rouge/violet lorsqu’il est développé avec un spray de ninhydrine en chromatographie. En revanche, la proline produit une couleur orange/jaune.